Концентрація цього макроелемента в ґрунті може коливатися в діапазоні декількох порядків — від макромолярної кількості до міллімолярної. Щоб впоратися з такими коливаннями, в процесі еволюції рослини розробили складні системи чутливості до азоту і його поглинання та транспортування всередині рослини, розповідає пишуть на сайті Російської академії наук.

Біофізики та математики з Центрального університету Раджастана (Індія), Інституту теоретичної та експериментальної біофізики РАН (РФ), Шанхайського університету (КНР) і Каліфорнійського університету (США) вивчають цю складну систему. Результати їх досліджень були опубліковані в квітневому номері журналу iScience.

Нещодавні дослідження поглинання рослинами азоту на молекулярному рівні продемонстрували існування і функціонування двох різних систем: транспортної системи з високою спорідненістю (афінності) з азотом і транспортної системи з низькою спорідненістю до цієї речовини.

При низькій концентрації азоту працює система з високою афінністю, якщо ж азоту багато — з низькою афінністю Найважливішим елементом обох систем є рецептор чутливості до азоту і його сполук NRT1.1. Виявилося, що саме цей рецептор здатний вибирати оптимальну для рослини систему поглинання азоту в залежності від його концентрації.

«Дтальне розуміння дії молекулярного механізму цього рецептора необхідно для підвищення ефективності використання необхідних для росту рослин поживних речовин, що містяться в ґрунті», — коментує дослідження один з авторів роботи, доктор фізико-математичних наук, професор, головний науковий співробітник лабораторія біофізики збудливих середовищ ІТЕБ РАН Олександр Медвинський.

З допомогою структурного аналізу білкової молекули, що становить NRT1.1, вчені з'ясували, що цей рецептор складається з двох однакових протомеров, які розташовані асиметрично, і саме ця асиметрія забезпечує функціональну основу для двох різних систем чутливості до азот . Молекули азоту, що зв'язуються з NRT1.1, призводять до змін конформації його протомеров. Конформаційні зміни протомеров рецептора викликають аллостерічеський ефект  — змінюються властивості NRT1.1, що в основному пов'язано з фосфорилюванням амінокислоти тирозину 101 в одному з протомеров досліджуваного рецептора. Це фосфорилювання в свою чергу контролює дімерізацію протомеров NRT1.1.